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Proteine. Proprietà della proteina.

Proteine ​​- polipeptidi naturali con un peso molecolare enorme. Fanno parte di tutti gli organismi viventi e svolgono varie funzioni biologiche.

La struttura della proteina.

Le proteine ​​hanno 4 livelli di struttura:

  • La struttura primaria di una proteina è una sequenza lineare di amminoacidi in una catena polipeptidica, piegata nello spazio:
  • la struttura secondaria della proteina è la conformazione della catena polipeptidica, dal momento che torsione nello spazio a causa di legami di idrogeno tra i gruppi NH e CO. Ci sono 2 modi di posare: α-elica e β-struttura.

Ad una svolta montare 4 residui di amminoacidi che si trovano all'esterno dell'elica.

La catena polipeptidica è allungata, le sue parti sono parallele l'una all'altra e trattenute da legami a idrogeno.

  • La struttura terziaria di una proteina è una rappresentazione tridimensionale di una α-elica o di una struttura β vorticosa nello spazio:

Questa struttura è formata da ponti disolfuro -S - S- tra residui di cisteina. La formazione di una tale struttura coinvolge ioni con carica opposta.

  • La struttura quaternaria della proteina si forma a causa dell'interazione tra diverse catene polipeptidiche:

Sintesi proteica

La sintesi è basata sul metodo della fase solida, in cui il primo amminoacido è fissato su un vettore di polimero, e nuovi aminoacidi vengono successivamente cuciti su di esso. Dopo che il polimero viene separato dalla catena polipeptidica.

Proprietà fisiche delle proteine.

Le proprietà fisiche della proteina sono determinate dalla struttura, quindi le proteine ​​sono divise in globulari (solubili in acqua) e fibrillari (insolubili in acqua).

Proprietà chimiche delle proteine.

1. Denaturazione della proteina (distruzione delle strutture secondarie e terziarie con conservazione del primario). Un esempio di denaturazione è la piegatura degli albumi quando si fanno bollire le uova.

2. Idrolisi delle proteine ​​- distruzione irreversibile della struttura primaria in una soluzione acida o alcalina con formazione di aminoacidi. Quindi puoi impostare la composizione quantitativa delle proteine.

3. Reazioni qualitative:

La reazione del biureto è l'interazione di un legame peptidico e sali di rame (II) in una soluzione alcalina. Alla fine della reazione, la soluzione diventa viola.

La reazione di Ksantoproteinovy ​​- a reazione con colorazione gialla di acido nitrico è osservata.

Il significato biologico delle proteine.

1. Le proteine ​​sono un materiale da costruzione, i muscoli, le ossa e i tessuti sono costruiti da esso.

2. Proteine ​​- recettori. I segnali vengono trasmessi e percepiti dalle celle vicine dall'ambiente.

3. Le proteine ​​svolgono un ruolo importante nel sistema immunitario del corpo.

4. Le proteine ​​svolgono funzioni di trasporto e trasferiscono molecole o ioni nel sito di sintesi o accumulo. (L'emoglobina trasporta l'ossigeno ai tessuti).

5. Proteine ​​- catalizzatori - enzimi. Questi sono catalizzatori selettivi molto potenti che accelerano le reazioni milioni di volte.

Ci sono un certo numero di aminoacidi che non possono essere sintetizzati nel corpo - essenziali, sono ottenuti solo con il cibo: tizina, fenilalanina, metina, valina, leucina, triptofano, isoleucina, treonina.

Le principali funzioni delle proteine ​​nella cellula

A causa della complessità, della varietà delle forme e della composizione, le proteine ​​svolgono un ruolo importante nell'attività vitale della cellula e nell'organismo nel suo complesso.

Una proteina è un singolo polipeptide o aggregato di diversi polipeptidi che svolge una funzione biologica.

Il polipeptide è un concetto chimico. La proteina è un concetto biologico.

In biologia, le funzioni delle proteine ​​possono essere suddivise nei seguenti tipi:

1. Funzione di costruzione

Le proteine ​​sono coinvolte nella formazione delle strutture cellulari ed extracellulari. Ad esempio:

  • cheratina - capelli, unghie, piume, zoccoli
  • collagene - il componente principale della cartilagine e dei tendini;
  • elastina (legamenti);
  • proteine ​​della membrana cellulare (principalmente glicoproteine)

2. Funzione di trasporto

Alcune proteine ​​sono in grado di attaccare varie sostanze e trasferirle a vari tessuti e organi del corpo, da un punto della cella a un altro. Ad esempio:

  • lipoproteine ​​- responsabili del trasferimento di grasso.
  • emoglobina - trasporto di ossigeno, l'emoglobina della proteina del sangue attacca l'ossigeno e lo trasporta dai polmoni a tutti i tessuti e gli organi, e da loro ai polmoni trasporta l'anidride carbonica;
  • aptoglobina - trasporto dell'eme),
  • transferrina - trasporto di ferro.

Le proteine ​​trasportano cationi di calcio, magnesio, ferro, rame e altri ioni nel sangue.

La composizione delle membrane cellulari include proteine ​​specifiche che forniscono il trasferimento attivo e strettamente selettivo di alcune sostanze e ioni dalla cellula all'ambiente e viceversa. Le sostanze vengono trasportate attraverso le membrane da proteine ​​- Na +, K + -ATPasi (trasferimento transmembrana anti-direzionale di ioni sodio e potassio), Ca 2+ -ATPasi (pompaggio degli ioni calcio dalla cellula), trasportatori di glucosio.

3. Funzione normativa

Un grande gruppo di proteine ​​del corpo è coinvolto nella regolazione dei processi metabolici. Gli ormoni proteici sono coinvolti nella regolazione dei processi metabolici. Ad esempio:

  • l'insulina ormonale regola i livelli di glucosio nel sangue, promuove la sintesi del glicogeno.

4. Funzione protettiva

  • In risposta alla penetrazione di proteine ​​estranee o di microrganismi (antigeni) nel corpo, si formano speciali proteine ​​- anticorpi capaci di legarsi e neutralizzarle.
  • La fibrina, formata dal fibrinogeno, aiuta a fermare il sanguinamento.

5. Funzione del motore

  • Le proteine ​​contrattili actina e miosina forniscono contrazione muscolare negli animali multicellulari, movimenti delle foglie delle piante, sfarfallio delle ciglia nei protozoi, ecc.


6. Funzione del segnale

  • Le molecole proteiche (i recettori) sono incorporate nella membrana superficiale della cellula, in grado di modificare la loro struttura terziaria in risposta all'azione di fattori ambientali, ricevendo in tal modo segnali dall'ambiente esterno e trasmettendo comandi alla cellula.

7. Funzione memorizzata

  • Nel corpo di animali, le proteine, di regola, non sono immagazzinate, salvo per: albumina di uova, caseina di latte. Negli animali e negli esseri umani con digiuno prolungato vengono utilizzate proteine ​​muscolari, tessuti epiteliali e fegato.
  • Ma a causa delle proteine ​​nel corpo, alcune sostanze possono essere conservate in riserva, ad esempio, durante la scomposizione dell'emoglobina, il ferro non viene rimosso dal corpo, ma viene trattenuto, formando un complesso con la proteina ferritina.

8. Funzione energetica

  • Con la scomposizione di 1 g di proteine ​​nei prodotti finali, vengono rilasciati 17,6 kJ. In primo luogo, le proteine ​​si degradano in aminoacidi e quindi nei prodotti finali - acqua, anidride carbonica e ammoniaca. Tuttavia, come fonte di energia, le proteine ​​vengono utilizzate solo quando vengono consumate altre fonti (carboidrati e grassi) (secondo uno dei biochimici: l'utilizzo di proteine ​​per l'energia è lo stesso del riscaldamento di un forno con banconote da un dollaro).

9. Funzione catalitica (enzimatica)

  • Una delle funzioni più importanti delle proteine. Fornito da proteine ​​- enzimi che accelerano le reazioni biochimiche che si verificano nelle cellule.

Enzimi, o enzimi, sono una classe speciale di proteine ​​che sono catalizzatori biologici. Grazie agli enzimi, le reazioni biochimiche procedono con grande velocità. La sostanza su cui l'enzima esercita il suo effetto è chiamata substrato.

Gli enzimi possono essere divisi in due gruppi:

  1. Gli enzimi semplici sono proteine ​​semplici, ad es. consiste solo di aminoacidi.
  2. Gli enzimi complessi sono proteine ​​complesse, vale a dire Oltre alla parte proteica, includono un gruppo di natura non proteica - un cofattore. Per alcuni enzimi, le vitamine agiscono da cofattori.

10. Funzione antigelo

  • Nel plasma sanguigno di alcuni organismi viventi contengono proteine ​​che impediscono il congelamento a basse temperature.

11. Funzione nutrizionale (riserva).

  • Questa funzione viene eseguita dalle cosiddette proteine ​​di riserva, che sono fonti di nutrimento per il feto, ad esempio proteine ​​dell'uovo (ovalbumina). La principale proteina del latte (caseina) svolge anche principalmente una funzione nutrizionale. Un certo numero di altre proteine ​​vengono utilizzate nel corpo come fonte di amminoacidi, che a loro volta sono precursori di sostanze biologicamente attive che regolano i processi metabolici.

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Qual è il ruolo delle proteine ​​nella cellula?

Contenuto dell'articolo

  • Qual è il ruolo delle proteine ​​nella cellula?
  • Quali tipi di RNA esistono nella cellula, dove vengono sintetizzati?
  • Qual è il ruolo biologico dell'acqua?
  • Com'è lo scambio di proteine ​​nel corpo umano

Le proteine ​​sono un elemento naturale unico che è oggetto di attenzione da parte di scienziati microbiologici. Questo è un elemento naturale di costruzione naturale, che è sintetizzato in modo indipendente o isolato dal corpo dalle sostanze consumate.

Convenzionalmente, la base della proteina può essere chiamata aminoacidi, che la scienza conosce molti. La composizione delle proteine ​​include solo 20 dei loro tipi, ma in un numero enorme di combinazioni. A seconda di queste combinazioni, la proteina viene sintetizzata, o piuttosto il suo aspetto speciale.

Tipi di proteine

Le proteine ​​per tipo e scopo possono essere:
- costruzione, consentendo celle riproducibili,
- trasporto di ossigeno
- enzimatico, che serve a garantire la reattività biochimica della cellula,
- protettivo o immune,
- regolamentare,
- segnale,
- energia, ecc. C'è un'opinione che decine di migliaia di proteine ​​sono prodotte simultaneamente nel corpo, non tutte sono studiate e descritte.

Funzioni proteiche

Secondo il curriculum scolastico, il ruolo più importante delle proteine ​​nell'organismo di un essere vivente è nella loro funzione di costruzione. Naturalmente, essendo un elemento della struttura cellulare, le proteine ​​sono molto importanti per la costruzione e la crescita di nuove cellule, ma molto più importante è il loro ruolo come composti responsabili della divisione cellulare precisa.

È noto che le cellule non solo dividono, ma letteralmente clonano, trasferendo informazioni sul numero e sui tipi di ribosomi, lisosomi. A proposito di mitocondri, vacuoli, informazioni sul nucleo e le sue proprietà. Le proteine ​​sono anche responsabili per l'accuratezza del trasferimento delle informazioni e il completamento della divisione. C'è un'opinione secondo cui la mancanza di proteine ​​che controllano la divisione cellulare e lo sviluppo è la causa del cancro, perché è, infatti, il risultato di una divisione incontrollata delle strutture cellulari.

La proteina è un componente importante della membrana cellulare o della membrana. Le soluzioni di proteine ​​con un basso livello di molecole fanno parte del centro della cellula liquida. Anche nella costruzione del DNA e delle proteine ​​RNA sono elementi indispensabili.

Inoltre, le proteine ​​svolgono una funzione di segnalazione, che si manifesta nella risposta immunitaria e nel ciclo a livello cellulare. A seconda del tipo di proteine ​​nella cellula costituiscono dal 50 all'80 per cento della sua sostanza secca.

Fonti di proteine

Le fonti di queste sostanze possono servire come vari prodotti a base di carne e alcuni tipi di cereali, latte e uova. Per una corretta struttura e partecipazione a tutti i processi metabolici delle cellule del corpo, è necessario mangiare una quantità sufficiente di proteine ​​di origine organica, si ritiene che per garantire una dieta proteica completa, è sufficiente mangiare un bicchiere di legumi, sotto forma di cereali, zuppe, cibi al vapore o al vapore una volta alla settimana.

Numero di conferenza 3. Struttura e funzione delle proteine. enzimi

Struttura proteica

Le proteine ​​sono composti organici altamente molecolari costituiti da residui di α-amminoacido.

Le proteine ​​includono carbonio, idrogeno, azoto, ossigeno, zolfo. Alcune proteine ​​formano complessi con altre molecole contenenti fosforo, ferro, zinco e rame.

Le proteine ​​hanno un alto peso molecolare: albumina uovo - 36.000, emoglobina - 152.000, miosina - 500.000 Per confronto: il peso molecolare dell'alcol è 46, l'acido acetico è 60, il benzene è 78.

Composizione di aminoacidi delle proteine

Le proteine ​​sono polimeri non periodici i cui monomeri sono α-amminoacidi. Di solito, 20 tipi di α-amminoacidi sono indicati come monomeri di proteine, anche se più di 170 si trovano nelle cellule e nei tessuti.

A seconda che gli aminoacidi possano essere sintetizzati nel corpo degli umani e di altri animali, possono essere distinti come: amminoacidi sostituibili possono essere sintetizzati; amminoacidi essenziali - non possono essere sintetizzati. Gli amminoacidi essenziali devono essere ingeriti con il cibo. Le piante sintetizzano tutti i tipi di amminoacidi.

A seconda della composizione aminoacidica, le proteine ​​sono: complete - contengono l'intero set di amminoacidi; inferiore - mancano alcuni amminoacidi nella loro composizione. Se le proteine ​​sono costituite solo da aminoacidi, sono chiamate semplici. Se le proteine ​​contengono, oltre agli amminoacidi, un componente non aminoacidico (gruppo protesico), sono chiamate complesse. Il gruppo protesico può essere rappresentato da metalli (metalloproteine), carboidrati (glicoproteine), lipidi (lipoproteine), acidi nucleici (nucleoproteine).

Tutti gli amminoacidi contengono: 1) gruppo carbossilico (-COOH), 2) gruppo amminico (-NH2), 3) un gruppo radicale o un gruppo R (il resto della molecola). La struttura del radicale in diversi tipi di aminoacidi è diversa. A seconda del numero di gruppi amminici e gruppi carbossilici che costituiscono amminoacidi, ci sono: amminoacidi neutri che hanno un gruppo carbossile e un gruppo amminico; amminoacidi basici aventi più di un gruppo amminico; amminoacidi acidi con più di un gruppo carbossile.

Gli amminoacidi sono composti anfoteri, poiché in soluzione possono agire sia come acidi sia come basi. Nelle soluzioni acquose, gli amminoacidi esistono in diverse forme ioniche.

Legame peptidico

I peptidi sono sostanze organiche costituite da residui di amminoacidi uniti da un legame peptidico.

La formazione di peptidi avviene come conseguenza della reazione di condensazione dell'amminoacido. L'interazione del gruppo amminico di un amminoacido con il gruppo carbossilico dell'altro porta alla formazione di un legame covalente tra azoto e carbonio tra di loro, che è chiamato legame peptidico. A seconda del numero di residui amminoacidici che costituiscono il peptide, si distinguono dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi, ecc. La formazione di un legame peptidico può essere ripetuta molte volte. Questo porta alla formazione di polipeptidi. Ad una estremità del peptide c'è un gruppo amminico libero (è chiamato N-terminale), e all'altra estremità c'è un gruppo carbossile libero (è chiamato C-terminale).

Organizzazione spaziale delle molecole proteiche

Il compimento di determinate funzioni specifiche da parte delle proteine ​​dipende dalla configurazione spaziale delle loro molecole, inoltre è energeticamente sfavorevole per una cellula mantenere le proteine ​​in una forma dispiegata, in una catena, quindi le catene polipeptidiche vengono depositate, acquisendo una certa struttura tridimensionale o conformazione. Esistono 4 livelli di organizzazione spaziale delle proteine.

La struttura primaria di una proteina è la sequenza della disposizione dei residui amminoacidici nella catena polipeptidica che costituisce la molecola proteica. Il legame tra gli aminoacidi è il peptide.

Se una molecola proteica consiste di soli 10 residui di amminoacidi, allora il numero di varianti teoricamente possibili di molecole proteiche che differiscono nell'ordine di alternanza di aminoacidi è 10 20. Avendo 20 amminoacidi, è possibile fare da loro un numero ancora maggiore di varie combinazioni. Circa 10.000 diverse proteine ​​sono state trovate nel corpo umano, che differiscono tra loro e dalle proteine ​​di altri organismi.

È la struttura primaria della molecola proteica che determina le proprietà delle molecole proteiche e la sua configurazione spaziale. Sostituire solo un amminoacido con un altro in una catena polipeptidica porta a un cambiamento nelle proprietà e nelle funzioni della proteina. Ad esempio, la sostituzione del sesto amminoacido glutammina con valina nella subunità β dell'emoglobina porta al fatto che la molecola dell'emoglobina nel suo complesso non può svolgere la sua funzione principale: trasporto dell'ossigeno; in tali casi, la persona sviluppa una malattia - anemia falciforme.

La struttura secondaria è la piegatura ordinata della catena polipeptidica in una spirale (sembra una molla tesa). Le bobine dell'elica sono rafforzate da legami idrogeno che si sviluppano tra gruppi carbossilici e gruppi amminici. Quasi tutti i gruppi CO e NH prendono parte alla formazione di legami a idrogeno. Sono più deboli di quelli peptidici, ma, ripetendo molte volte, conferiscono stabilità e rigidità a questa configurazione. A livello della struttura secondaria, ci sono proteine: fibroina (seta, web), cheratina (capelli, unghie), collagene (tendini).

La struttura terziaria è la piegatura delle catene polipeptidiche in globuli risultanti dalla comparsa di legami chimici (idrogeno, ionico, disolfuro) e l'instaurazione di interazioni idrofobiche tra i radicali dei residui di amminoacidi. Il ruolo principale nella formazione della struttura terziaria è giocato da interazioni idrofilo-idrofobiche. Nelle soluzioni acquose, i radicali idrofobici tendono a nascondersi dall'acqua, raggruppandosi all'interno del globulo, mentre i radicali idrofili tendono ad essere sulla superficie della molecola come risultato dell'idratazione (interazione con i dipoli d'acqua). In alcune proteine, la struttura terziaria è stabilizzata da legami covalenti disolfuro che si alzano tra gli atomi di zolfo di due residui di cisteina. A livello della struttura terziaria, ci sono enzimi, anticorpi, alcuni ormoni.

La struttura quaternaria è caratteristica delle proteine ​​complesse le cui molecole sono formate da due o più globuli. Le subunità sono trattenute nella molecola a causa di interazioni ioniche, idrofobiche ed elettrostatiche. A volte, quando si forma una struttura quaternaria, sorgono legami disolfuro tra le subunità. La proteina più studiata con una struttura quaternaria è l'emoglobina. È formato da due subunità α (141 residui di amminoacidi) e due subunità β (146 residui di amminoacidi). Una molecola eme contenente ferro è associata a ciascuna subunità.

Se per qualche ragione la conformazione spaziale delle proteine ​​si discosta da quella normale, la proteina non può svolgere le sue funzioni. Ad esempio, la causa della "malattia della mucca pazza" (encefalopatia spongiforme) è la conformazione anormale dei prioni - le proteine ​​di superficie delle cellule nervose.

Proprietà delle proteine

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in biologia

Composizione di aminoacidi, la struttura della molecola proteica determina le sue proprietà. Le proteine ​​combinano le proprietà basiche e acide determinate dai radicali di amminoacidi: gli aminoacidi più acidi in una proteina, più pronunciate sono le sue proprietà acide. La capacità di dare e legare H + determina le proprietà tampone delle proteine; Uno dei più potenti tamponi è l'emoglobina nei globuli rossi, che mantiene il pH del sangue a un livello costante. Ci sono proteine ​​solubili (fibrinogeno), ci sono funzioni meccaniche insolubili e performanti (fibroina, cheratina, collagene). Esistono proteine ​​chimicamente attive (enzimi), sono chimicamente inattive, resistenti agli effetti di varie condizioni ambientali ed estremamente instabili.

Fattori esterni (riscaldamento, radiazioni ultraviolette, metalli pesanti e loro sali, variazioni di pH, radiazioni, disidratazione)

può causare una violazione dell'organizzazione strutturale della molecola proteica. Il processo di perdere la conformazione tridimensionale inerente a una data molecola proteica si chiama denaturazione. La ragione della denaturazione è la rottura dei legami che stabilizzano una certa struttura della proteina. Inizialmente, i legami più deboli sono rotti e in condizioni più difficili, anche più forti. Quindi, dapprima, il quaternario viene perso, quindi le strutture terziarie e secondarie. Un cambiamento nella configurazione spaziale porta ad un cambiamento nelle proprietà della proteina e, di conseguenza, rende impossibile per la proteina di svolgere le sue funzioni biologiche caratteristiche. Se la denaturazione non è accompagnata dalla distruzione della struttura primaria, allora può essere reversibile, in questo caso l'auto-guarigione avviene nella caratteristica di conformazione della proteina. Ad esempio, le proteine ​​del recettore della membrana sono soggette a tale denaturazione. Il processo di ripristino della struttura della proteina dopo la denaturazione è chiamato rinaturazione. Se il ripristino della configurazione spaziale della proteina è impossibile, allora la denaturazione è definita irreversibile.

Funzioni proteiche

enzimi

Enzimi, o enzimi, sono una classe speciale di proteine ​​che sono catalizzatori biologici. Grazie agli enzimi, le reazioni biochimiche procedono con grande velocità. Il tasso di reazioni enzimatiche è decine di migliaia di volte (e talvolta milioni) superiore al tasso di reazioni che coinvolgono catalizzatori inorganici. La sostanza su cui l'enzima esercita il suo effetto è chiamata substrato.

Enzimi: le proteine ​​globulari, in base alle caratteristiche strutturali degli enzimi, possono essere suddivise in due gruppi: semplice e complesso. Gli enzimi semplici sono proteine ​​semplici, ad es. consiste solo di aminoacidi. Gli enzimi complessi sono proteine ​​complesse, vale a dire Oltre alla parte proteica, includono un gruppo di natura non proteica - un cofattore. Per alcuni enzimi, le vitamine agiscono da cofattori. Nella molecola dell'enzima emettono una parte speciale, chiamata centro attivo. Il centro attivo è una piccola sezione dell'enzima (da tre a dodici residui di amminoacidi), dove il legame del substrato o dei substrati avviene con la formazione del complesso enzima-substrato. Al completamento della reazione, il complesso enzima-substrato si disintegra nell'enzima e nel prodotto (prodotti) della reazione. Alcuni enzimi hanno (oltre ai centri allosterici attivi) siti ai quali i regolatori della velocità degli enzimi (enzimi allosterici) si uniscono.

Le reazioni di catalisi enzimatica sono caratterizzate da: 1) alta efficienza, 2) rigida selettività e direzionalità di azione, 3) specificità del substrato, 4) regolazione fine e precisa. Il substrato e la specificità di reazione delle reazioni di catalisi enzimatica sono spiegati dalle ipotesi di E. Fisher (1890) e D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipotesi "key-lock") suggeriva che le configurazioni spaziali del centro attivo dell'enzima e del substrato dovessero corrispondere esattamente l'una all'altra. Il substrato viene confrontato con la "chiave", l'enzima - con il "lucchetto".

D. Koshland (ipotesi del guanto da mano) ha suggerito che la corrispondenza spaziale della struttura del substrato e il centro attivo dell'enzima viene creata solo al momento della loro interazione l'una con l'altra. Questa ipotesi è anche chiamata l'ipotesi della corrispondenza indotta.

La velocità delle reazioni enzimatiche dipende da: 1) temperatura, 2) concentrazione dell'enzima, 3) concentrazione del substrato, 4) pH. Va sottolineato che poiché gli enzimi sono proteine, la loro attività è più elevata in condizioni fisiologicamente normali.

La maggior parte degli enzimi può funzionare solo a temperature comprese tra 0 e 40 ° C. Entro questi limiti, la velocità di reazione aumenta di circa 2 volte con l'aumentare della temperatura ogni 10 ° C. A temperature superiori a 40 ° C, la proteina subisce denaturazione e l'attività enzimatica diminuisce. A temperature prossime al punto di congelamento, gli enzimi sono inattivati.

All'aumentare della quantità di substrato, la velocità della reazione enzimatica aumenta fino a quando il numero di molecole del substrato diventa uguale al numero di molecole di enzimi. Con un ulteriore aumento della quantità di substrato, la velocità non aumenta, poiché i siti attivi dell'enzima sono saturi. Un aumento della concentrazione dell'enzima porta ad un aumento dell'attività catalitica, poiché un numero maggiore di molecole di substrato subiscono trasformazioni per unità di tempo.

Per ogni enzima, esiste un valore pH ottimale al quale esibisce la massima attività (pepsina - 2,0, amilasi salivare - 6,8, lipasi pancreatica - 9,0). A valori di pH più alti o più bassi, l'attività dell'enzima diminuisce. Con bruschi cambiamenti nel pH, l'enzima denatura.

La velocità degli enzimi allosterici è regolata dalle sostanze che si uniscono ai centri allosterici. Se queste sostanze accelerano la reazione, vengono chiamate attivatori: se inibiscono, vengono chiamate inibitori.

Classificazione degli enzimi

Secondo il tipo di trasformazioni chimiche catalizzate, gli enzimi sono divisi in 6 classi:

  1. ossigeno reduttasi (trasferimento di atomi di idrogeno, ossigeno o elettroni da una sostanza a un'altra - deidrogenasi),
  2. transferasi (trasferimento di metile, acile, fosfato o ammino gruppo da una sostanza all'altra - transaminasi),
  3. idrolasi (reazioni di idrolisi in cui due prodotti sono formati da un substrato - amilasi, lipasi),
  4. LiAZ (attaccamento non idrolitico a un substrato o separazione di un gruppo di atomi da esso, e i legami C - C, C - N, C - O, C - S - decarbossilasi possono rompersi),
  5. isomerasi (riarrangiamento intramolecolare - isomerasi),
  6. ligasi (combinazione di due molecole come risultato della formazione di legami C - C, C - N, C - O, C - S) sintetasi.

Le classi, a loro volta, sono suddivise in sottoclassi e sottoclassi. Nell'attuale classificazione internazionale, ogni enzima ha un codice specifico costituito da quattro numeri separati da punti. Il primo numero è la classe, il secondo è una sottoclasse, il terzo è una sottoclasse, il quarto è il numero di sequenza dell'enzima in questa sottoclasse, ad esempio, il codice di arginase è 3.5.3.1.

Vai a lezione №2 "Struttura e funzione dei carboidrati e dei lipidi"

Vai a lezione №4 "Struttura e funzioni degli acidi nucleici ATP"

Guarda l'indice (lezioni №1-25)

Il micromondo più difficile

proteina

Per assicurarsi che sia impossibile creare spontaneamente la vita, vediamo come funziona il microcosmo vivente. Ricordiamo che lo considereremo solo superficialmente, poiché è molto complesso. Tuttavia, questo capitolo può sembrare difficile da leggere per qualcuno. Un tale lettore può tranquillamente girare un paio di pagine del libro e andare avanti, e tornare qui quando c'è il desiderio di comprendere questo complesso problema.

Come già sappiamo, i "mattoni" minimi di cui è costruito ogni organismo vivente sono proteine, chiamate anche proteine. Una proteina è costituita da amminoacidi interconnessi, il cui numero può variare da poche a decine di migliaia (ad esempio, la proteina di titanio del muscolo umano è composta da 34,350 aminoacidi diversi).

Fig. Il principio della struttura della proteina dagli amminoacidi

Molti aminoacidi sono noti in natura, ma solo 20 di essi si trovano nelle proteine. È difficile sopravvalutare la diversità delle strutture proteiche che possono essere ottenute da 20 tipi di amminoacidi. Quindi, una catena di amminoacidi di una piccola proteina può essere rappresentata in più di 10 varianti 85, per dirla in modo semplice, 10 e 85 zeri. Ad esempio: nel mondo oceano 10 40 molecole d'acqua (10 e 40 zeri). Inoltre, la posizione di ciascun amminoacido nella struttura della proteina è importante. Se almeno un elemento viene riorganizzato in alcuni punti, nella maggior parte dei casi otterremo un'altra proteina con funzioni diverse, poiché è l'ordine di alternanza degli amminoacidi che determina le proprietà della molecola proteica.

cella

Considera ora la struttura della cella. Una cellula è un'unità della struttura e dell'attività di tutti gli organismi viventi. Esistono molte differenze in termini di dimensioni, struttura e funzione delle celle. E ciascuno di essi non solo incorpora le proteine, ma le produce anche per se stesso e per l'organismo di cui fa parte.

Ogni cellula contiene diverse migliaia di proteine, suddivise in molte specie, comprese quelle inerenti solo a questo tipo di cellule. In ogni cellula del corpo ci sono proteine ​​enzimatiche che promuovono il flusso di alcune reazioni biochimiche; proteine ​​strutturali che fungono da elementi costitutivi delle pareti cellulari; ossigeno e anidride carbonica trasportano proteine ​​durante la respirazione cellulare; Proteine ​​protettive che legano le tossine e forniscono una barriera immunitaria, così come proteine ​​che svolgono attività di regolazione, segnalazione, recettore, energia e altri. Nello spazio extracellulare contiene anche varie proteine.

In generale, decine di migliaia di proteine ​​di diverso tipo possono essere presenti negli organismi viventi - alcuni, a causa della loro struttura, sono necessari nelle ossa, altri nei muscoli e altri nel sangue, ecc. Cioè, un numero incredibile di diverse proteine ​​è necessario per il corpo per funzionare,, ciascuno al suo posto. Immagina quanto sia insignificante la possibilità di comparsa spontanea anche di proteine ​​semplici, ed è ancora più difficile supporre che possano apparire proteine ​​di diverso tipo per poi finire nel posto giusto. Lo stesso vale per le cellule costituite da queste proteine ​​e molti altri componenti funzionali.

La cellula ha il suo metabolismo, può svilupparsi e replicarsi. Le cellule possono condividere. E queste non sono le loro interruzioni casuali, ma un processo complesso e lungo, in cui tutte le componenti funzionali della cellula fanno le loro copie, e quindi si tira verso il centro finché non si disinnesta con cura. Meccanismi speciali di molecole proteiche sono coinvolti in questo meccanismo, aiutando a separare tutti i componenti della cellula. Alcune cellule sono in grado di vivere in isolamento, e negli organismi multicellulari (inclusi gli esseri umani) esiste un sistema cellulare integrale in cui vengono scambiati sostanze e segnali. Ci sono circa cento trilioni nel corpo umano, cioè 10 14 diverse cellule viventi.

La struttura e il funzionamento delle cellule sono così difficili da essere studiati da una citologia scientifica separata. I ricercatori confrontano una cella con una città in miniatura. Ha i suoi manager, lavoratori, centri informatici e informatici, strade, fabbriche, centrali elettriche, cavalcavia, impianti di depurazione, ecc. Se guardi una cellula come una specie di organismo, puoi vedere organi chiamati organelli: Apparato del Golgi, vacuolo, nucleo con cromosomi comprendenti DNA (acido desossiribonucleico), ribosomi, lisosomi, ecc. La cellula contiene anche RNA (acido ribonucleico), una membrana, proteine ​​e altri componenti, ognuno dei quali è, a sua volta, difficile è organizzato a. Tutti questi elementi all'interno della cellula interagiscono in un modo unico. Inoltre, ogni cellula di un organismo vivente non esiste semplicemente, ma svolge un certo ruolo nel funzionamento generale dell'organismo. E perfino un esame superficiale della struttura e delle funzioni fisiologiche della cellula parla della sua struttura razionale e perfetta.

Struttura cellulare (a sinistra). La struttura dei mitocondri - uno degli organelli cellulari (a destra)

Naturalmente, una cellula può vivere ed eseguire le sue funzioni esterne solo se contiene tutti gli elementi necessari, che in questo caso interagiscono correttamente. Non considereremo in dettaglio il funzionamento di tutti i componenti strutturali della cellula, ma ci soffermeremo un po 'sul DNA di cui oggi si parla tanto.

Tutti sanno che il DNA contiene informazioni complete su qualsiasi organismo. Tuttavia, pochi hanno sentito che il DNA consiste in 50-245 milioni di coppie interconnesse di basi azotate. Per capire quanto è lunga questa catena di informazioni, immagina che la sua lunghezza sia maggiore della sua larghezza, circa 25.000.000 di volte. La lunghezza effettiva della catena del DNA di una singola cellula umana è di circa 2 m. Se consideriamo che ci sono circa 100 trilioni di cellule in un corpo umano, allora la lunghezza totale delle catene di informazioni del DNA interconnesse supererà la distanza dalla Terra al Sole diverse volte. Se presentiamo informazioni sotto forma di pagine stampate, allora nella stessa cella ci sono tanti dati quanti 600 mila pagine di libri! Ad esempio, il più grande, secondo alcune stime, l'Enciclopedia Britannica, che contiene la conoscenza di base dell'umanità, consiste di 32 mila pagine. Immagina quante informazioni in forma compressa sono nel DNA!

I biochimici ritenevano che ci fossero 1087 varianti del materiale in essa contenuto in 1 molecola di DNA. E solo una opzione ti permetterà di creare te stesso - con tutti gli organi e le qualità individuali correttamente funzionanti. Per stimare approssimativamente questa probabilità, immagina che la stessa persona abbia vinto il primo premio della lotteria con un milione di partecipanti per 14 volte di fila! Vorresti in questo caso credere nella fortuna, ma non sospettare il piano? Gli scienziati materialisti ritengono che la Terra abbia 4,5 miliardi di anni. Questo periodo corrisponde a 10 25 secondi. Cioè, se ogni secondo inventasse una versione del DNA, allora l'età stimata della Terra non è abbastanza per creare un DNA funzionante. Ma la questione non è solo nella sua multivarianza: l'informazione nel DNA è scritta sotto forma di un codice che può essere confrontato con un programma per computer. Solo questo codice nelle sue dimensioni e complessità supera tutti i programmi creati dall'uomo. Questo è ciò che ha detto il famoso programmatore Bill Gates sul DNA: "Il DNA umano è come un programma per computer, solo infinitamente più perfetto."

Fig. Struttura del DNA

Il DNA non contiene un piano già pronto: le informazioni in esso contenute sono più simili alle istruzioni per creare un organismo e mantenere la sua attività vitale. Nelle cellule, la "costruzione" e "riparazione" dell'intero organismo avviene secondo le istruzioni incorporate nel DNA. Matrix RNA copia il codice del DNA con cui l'aminoacido ha bisogno di creare la proteina di cui la cellula o il corpo hanno bisogno in questa fase. Trasporto L'RNA trasporta gli aminoacidi necessari ai ribosomi, dove l'RNA messaggero fornisce un piano di codice per il quale raccogliere le proteine. I ribosomi funzionano come una macchina, rilasciando circa un centinaio di proteine ​​diverse al minuto.

Fig. Principio semplificato della sintesi proteica nella cellula

All'uscita la proteina passa il controllo di qualità; se si verifica un errore durante l'assemblaggio, la proteina viene contrassegnata con un marcatore che richiede lo smaltimento. La stessa procedura è in attesa e diventa inutili scoiattoli. La procedura di autocontrollo non termina con l'analisi delle proteine ​​sviluppate. La cellula controlla costantemente se stessa per la presenza di difetti (invecchiamento, infezione, danni al DNA, ecc.). E in certi casi, se il fallimento non può essere eliminato, viene avviato il processo di autodistruzione, chiamato apoptosi. La perdita di apoptosi nelle cellule tumorali porta alla loro infinita divisione.

Come potrebbero le sostanze inanimate diventare casualmente componenti di una cellula vivente, acquisire una relazione così complessa, incluso il salvataggio dell'autodistruzione? È importante qui che sebbene tutti i processi che avvengono in una cellula siano chimici, sono regolati e controllati dalle informazioni. E l'informazione va oltre la chimica e la fisica, essendo un prodotto dell'intelligenza!

Sapendo che il DNA è portatore di un codice, considera se il codice stesso potrebbe accidentalmente registrarsi su un vettore di informazioni? Se, pur avendo dimenticato la complessità del codice, è ancora possibile immaginare che elementi chimici non viventi, che si uniscono spontaneamente nel DNA, allineati casualmente in un codice di programma, si pone immediatamente la seguente domanda: come è apparso accidentalmente il dispositivo per leggere questo codice? Una cassetta può capitare per caso, e quindi appare casualmente un registratore per riprodurre le melodie registrate su di esso? Come potrebbe un disco del computer con un programma registrato su di esso accadere per caso, e quindi, per caso, un computer sembrerebbe leggere questo programma? Certo che no! Se c'è un codice, allora ci deve essere un codificatore e un decodificatore. Ma non è tutto.

Dopo aver letto il codice DNA e decodificato, è necessario seguire le istruzioni in questo programma. Cioè, credendo nel caso, dobbiamo ammettere che il codice più complicato è stato accidentalmente auto-creato nel DNA e il codice più complicato è stato auto-registrato, così come il meccanismo di lettura e il meccanismo esecutivo. Chiunque abbia familiarità con la teoria della probabilità, comprende quanto minuscola - quasi zero - sia la possibilità di un tale incidente. Ecco perché il confronto tra evoluzionisti e creazionisti è spesso chiamato il confronto tra due fedi. Alcuni credono nel Dio del Creatore, altri credono nella nascita accidentale della vita, dal momento che sostenere l'idea della generazione spontanea, tenendo conto dei fatti di cui sopra, non può essere spiegato diversamente dalla fede.

Sir Fred Hohl, un professore di Cambridge, dedicò molto tempo al calcolo matematico della possibilità di accadimento accidentale della vita e successivamente dichiarò: "Piuttosto, un vortice che attraversa il cimitero di vecchie macchine può raccogliere il Boeing 747 dalla spazzatura sollevata nell'aria che dalla natura inanimata può sorgono dal vivo. "

Pensaci! Come milioni di elementi non viventi con l'aiuto di legami chimici organizzati nelle strutture più complesse di DNA, RNA, ribosomi, proteine, ecc., Osservando una sequenza strettamente definita, e quindi, avendo pensato e distribuito ruoli e compiti tra loro, si circondavano di un guscio, creavano una vita cellulare con una varietà di caratteristiche e funzioni? In che modo l'auto-costruzione di qualsiasi organismo inizia da una cellula in cui si trova il DNA? In che modo le cellule degli esseri viventi in crescita producono varie proteine, altre sostanze ed elementi e creano anche cellule di vario tipo necessarie per costruire un organismo? Come si dividono le cellule senza sprawling, ma avendo organizzato un singolo involucro di pelle, si allineano al suo interno in organi separati, tessuti, ossa, articolazioni, vasi, cervello, e poi tutti insieme iniziano a interagire tra loro, formando un organismo vitale? E se parliamo di piante, allora, come cellule, condividendo, esse stesse si allineano in una bizzarra forma di erba, fiori meravigliosi, alberi maestosi. Pensaci.

E ora parliamo di alcuni organi degli esseri viventi.

Scoiattoli in gabbia

Le proteine ​​sono polimeri i cui monomeri sono aminoacidi. Le proteine ​​sono catene di residui di aminoacidi legati da legami peptidici. Le proteine ​​contengono da 100 a 300 mila residui di amminoacidi. La massa molecolare delle proteine ​​varia da 17 a 10.000 kDa (dalton è il peso molecolare uguale alla massa di un atomo di idrogeno - 1.67 x 10 -24 g). La diversità delle proteine ​​è determinata da una diversa sequenza di residui di amminoacidi. I calcoli mostrano che dei 20 aminoacidi che costituiscono la molecola proteica, puoi fare circa 2 x 10 -18 combinazioni. Le proteine, così come i loro amminoacidi costituenti, sono composti anfoteri. Ogni proteina ha il proprio punto isoelettrico (IEP). Il punto isoelettrico corrisponde al valore del pH a cui la molecola proteica è elettricamente neutra e ha una solubilità minima. A seconda della natura degli amminoacidi costituenti della proteina, il punto isoelettrico delle proteine ​​varia.

La molecola proteica ha una struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. La struttura primaria è una sequenza specifica di residui di amminoacidi in una molecola proteica. Esistono varie interazioni tra gli aminoacidi in una catena polipeptidica: legami idrogeno, legami Wander-Waals, ecc. Grazie a questo, la catena polipeptidica acquisisce una disposizione speciale nello spazio, una speciale conformazione - una struttura secondaria. L. Polling e R. Corey (1951) hanno scoperto che la conformazione più comune è l'elica di vespa. Si è scoperto che il passo dell'elica è 0,54 nm. Le singole bobine dell'elica sono stabilizzate da legami a idrogeno, il diametro dell'elica è di 1,05 nm. Ad ogni giro dell'elica ci sono 3,6 residui di amminoacidi. I siti a spirale nella catena polipeptidica possono alternarsi con quelli non elicoidali. Alcune molecole proteiche hanno la forma di una b-elica (strato piegato), in questo caso le catene polipeptidiche vengono ridotte come se fossero in forma di armonica. Secondo la conformazione della catena polipeptidica, si distinguono le proteine ​​fibrillare e globulare. Le proteine ​​fibrillari mantengono una forma allungata di a e b-elica. Tuttavia, la maggior parte degli enzimi proteici ha una forma globulare. Per tali proteine, l'a-helix è piegata in un globulo specifico. La disposizione spaziale delle catene polipeptidiche che costituiscono la molecola proteica è la struttura terziaria della proteina. La struttura terziaria è supportata, oltre ai legami idrogeno, dalle interazioni idrofobiche, nonché dai legami disolfuro, che si manifestano tra due gruppi sulfidrilici (SH). Le proteine ​​possono essere costituite da diverse catene di polipeptidi, la loro disposizione reciproca è una struttura quaternaria.

Le proteine ​​sono estremamente reattive, possono reagire con vari composti organici e inorganici e con singoli ioni. Le proteine ​​fanno parte delle membrane, delle pareti cellulari, dei ribosomi, ecc. Il corpo della pianta utilizza le proteine ​​e come nutriente di conservazione. La funzione più importante delle proteine ​​è che molti di loro hanno proprietà catalitiche.

Gabbia di scoiattolo

NoArt

Uno scoiattolo è un animale della foresta selvatica con bisogni specifici che devono essere soddisfatti in un modo o nell'altro. Uno dei bisogni più importanti di uno scoiattolo è lo spazio per muoversi. Quando si tiene uno scoiattolo in cattività, è necessario capire che non ci sarà mai troppa area e altezza per un animale. Gli scoiattoli sono animali molto attivi che hanno bisogno di movimento, più gli scoiattoli sono animali legnosi che istintivamente raggiungono altezze.

Perché il contenuto di proteine ​​nelle condizioni di vita ha necessariamente bisogno di una cellula. Anche se è previsto che lo scoiattolo vivrà a distanza libera nella stanza o vivrà liberamente sul balcone, tutto ha esattamente bisogno di una gabbia.

Una cellula svolge un ruolo importante nell'educazione e nell'addestramento di uno scoiattolo, così come di volta in volta ci saranno certe situazioni in cui uno scoiattolo deve essere chiuso da qualche parte per un'ora o due. Dovresti anche ricordare che prima o poi dovrai andare da qualche parte per un paio di giorni (o anche per un periodo più lungo), e in tale situazione la proteina non può essere lasciata fuori dalla cella per un giorno intero senza supervisione - questo non si applica alle proteine contenuto sui balconi (non ci sono fili e altri benefici della civiltà che possono attirare l'attenzione delle proteine ​​e causare non solo la morte dell'animale, ma anche un incendio nell'appartamento).

Se la proteina impiegherà molto tempo nella cellula, allora la cellula dovrebbe essere il più grande possibile. Le dimensioni dovrebbero idealmente essere 1x1x (altezza) di 2 m. Puoi costruire una gabbia da te o comprare una gabbia per grossi pappagalli (come una gabbia per 1 scoiattolo). Tieni presente che una ruota per uno scoiattolo con un diametro di 50 cm più 10 cm dalla ruota da sinistra e da destra verso le pareti della gabbia deve essere posizionata nella gabbia, quindi la larghezza minima della gabbia deve essere di 70 cm.

Se hai intenzione di creare una gabbia da solo, la cella della griglia deve essere di almeno 2x2 cm e non più di 2,5x2,5 cm e la griglia non deve essere una romboide o una rete di conigli (lo scoiattolo può ferire le dita).

Se la proteina trascorre molto tempo fuori dalla gabbia o vive liberamente in una stanza o su un balcone, la gabbia potrebbe essere di dimensioni più ridotte. In questi casi, la ruota può stare fuori dalla gabbia.

Per un raggio di scoiattolo è adatta una cella a doppio fondo: la proteina non calpesterà i suoi escrementi, pulire la cella è molto più facile e più conveniente. A proposito di scoiattoli toilette leggere QUI

Sul lato pratico, è auspicabile che la parete posteriore della gabbia (il muro con il quale la gabbia starà vicino alla parete della stanza) sia sorda - in modo che la proteina non contamini la parete della stanza. Se una gabbia sarà fatta da solo, allora la parete di fondo dovrebbe essere fatta di legno (è possibile attaccare tali elementi di realizzazione come "scaffali" di esca ad esso). Se la cella viene acquistata, allora dovrebbe essere attaccata alla parete posteriore della cella dall'esterno per attaccare un tipo di tessuto con la possibilità di rimuoverlo di volta in volta per il lavaggio.

Sul lato pratico, è auspicabile che la gabbia sia su ruote: la mobilità della gabbia facilita la pulizia della stanza.

Dal punto di vista pratico, le dimensioni della porta in una gabbia giocano un ruolo importante. Nelle celle acquistate non c'è la possibilità di scegliere le dimensioni della porta, ma se la gabbia delle voliere deve essere fatta da sola, allora dovrebbero essere fornite delle dimensioni della porta che garantiscano una pulizia conveniente della gabbia - la larghezza della porta dovrebbe essere all'incirca uguale alla larghezza della spalla della persona.

La gabbia dovrebbe stare in un posto luminoso (preferibilmente vicino alla finestra), ma non al sole. Le proteine ​​sono animali da giorno e hanno bisogno della luce solare, ma trovare l'animale alla luce diretta del sole senza essere in grado di nascondersi dal calore all'ombra porta a shock termici, che si concludono con la morte dell'animale.

Per 1 scoiattolo occorrono almeno 1-2 case rifugio (gli scoiattoli selvatici hanno diversi nidi). La casa del rifugio deve essere un tipo di casetta per gli uccelli o una scatola per i nidi. Le case dei ripari sono appese il più in alto possibile (non posizionate sul pavimento della gabbia). Tutte le case rifugio dovrebbero essere solo di materiali naturali!
A proposito di case e case stupide leggere QUI

Dovresti anche fornire lo scoiattolo con lettini, cesti e amache. A proposito di amache, lettini e cesti leggere QUI

Ciotole per cibo, pietre di gesso e sale, ciotole per bere (soprattutto come ciotole o mangiatoie per uccelli) non dovrebbero essere posizionate sul fondo della gabbia, e ancor più sul pavimento della gabbia - per un numero di proprietà anatomiche e comportamentali proteine ​​cibo e acqua al piano inferiore diventeranno costantemente sporche.

L'attrezzatura in una gabbia dovrebbe essere distribuita come segue:

  • La camera da letto al piano superiore - case, dublyanki, amache, lettini prendisole non possono interferire con una bottiglia d'acqua.
  • La sala da pranzo al piano di mezzo - ciotole con cibo, ciotole, gessi e pietre di sale.
  • Una palestra e un bagno al piano inferiore - una ruota, un bagno e una bottiglia d'acqua non interferiranno.

Il miglioramento della gabbia (lungo le ruote, i ripari, le amache e le sedie a sdraio) viene creato con l'aiuto di tronchi, ceppi, ramoscelli (sia secchi che freschi), corde, giocattoli pendenti. A proposito di corde da leggere QUI A proposito di giocattoli sospesi da leggere QUI

Puoi trovare idee per abbellire una cella o un balcone QUI

Anche in presenza di una grande gabbia, uno scoiattolo dovrà comunque uscire ogni giorno per un paio d'ore di corsa nella stanza (per evitare problemi alle ossa).

Un esempio del miglioramento della gabbia di acquisto (una gabbia è un volontario per uccelli di grandi dimensioni con un doppio fondo) per uno scoiattolo che trascorre molto tempo fuori

Scoiattolo in una gabbia

Ci sono stati momenti in cui la gente cacciava scoiattoli, facendo cappelli caldi, pellicce e guanti dalla loro bella pelliccia. Anche il nome moderno dello scoiattolo deriva dalla piccola moneta "bianca", che fungeva da pelli di questi animali, poiché la pelliccia di scoiattolo era sempre apprezzata e richiesta. Poi gli scoiattoli hanno iniziato a decorare i nostri parchi.

Recentemente, è sempre più possibile incontrarsi come animali da compagnia in un appartamento di città. E questo non è sorprendente. Questi animali sembrano molto attraenti! Coda soffice, colorazione interessante e piccoli occhi vivaci sono quelle caratteristiche che rendono lo scoiattolo particolarmente affascinante.

A differenza della maggior parte degli altri roditori, lo scoiattolo è attivo solo durante il giorno, che è un altro prerequisito molto conveniente per tenere l'animale a casa.

Come nella foresta

L'habitat naturale degli scoiattoli è la foresta e la zona di steppa della foresta. E vivono lì in cavità o gaynah. I guadagni sono nidi globulari creati da rami grossolani, rivestiti con corteccia rotta all'interno. E per far sì che il tuo scoiattolo nella tua casa si senta a tuo agio, devi creare delle condizioni per lei che siano il più vicino possibile al naturale. Per questo scoiattolo fatto in casa avrai bisogno di una dimora davvero grande. Meglio di tutti, se è una gabbia spaziosa o una gabbia a cielo aperto da una griglia metallica che misura 120-150 cm su tutti i lati. All'interno della gabbia è necessario equipaggiare un nido in cui l'animale possa nascondersi se necessario.

Caricatore per ruote

Gli scoiattoli sono animali molto attivi, quindi ci deve essere una ruota nella gabbia, perché il tuo animale domestico può ammalarsi da uno stile di vita sedentario. Ma una ruota del criceto non si adatta ad uno scoiattolo di casa: sarà troppo piccola. Anche nella gabbia dovrebbero essere rami spessi, bastoni o pali, su cui la bellezza pelosa sarà felice di saltare. Ma non solo per questo. Uno scoiattolo ha bisogno di levigare continuamente artigli e denti.

Tuttavia, nonostante le dimensioni della tua cellula che le tue proteine ​​avranno, ciò non sarà comunque sufficiente. E di tanto in tanto sarà necessario lasciarla "camminare" fuori dalla gabbia. Questo dovrebbe essere fatto con attenzione. Prima di lasciare il tuo animale domestico a fare una passeggiata, è necessario chiudere tutte le finestre e le porte, perché, non importa quanto sia mansueto lo scoiattolo, scappando verso la libertà, non tornerà a casa.

Dadi nelle scarpe

Preparati al fatto che il tuo animale si muoverà per la casa alla velocità della luce e interferirà in tutti i tuoi affari con la sua solita curiosità. Se uno scoiattolo cammina durante il pranzo, non si priverà mai dell'opportunità di prendere dal tavolo tutto ciò che ritiene opportuno e nascondere la preda in vari luoghi. Pertanto, non sorprenderti se, quando scarni scarpe, trovi in ​​esse scorte di noci o semi, e improvvisamente ci sarà una raffinata crosta di pane sotto il cuscino. È impossibile prendere uno scoiattolo e metterlo in una gabbia con la forza - puoi farti del male, o ti morderà. Quando lo scoiattolo avrà fame, tornerà alla gabbia stessa.

Scoiattolo freddo a qualsiasi cosa

La stanza dove c'è una gabbia di scoiattolo, periodicamente deve essere messa in onda. Tuttavia, occorre prestare attenzione qui. Prestare attenzione alle correnti d'aria, poiché l'animale potrebbe prendere il raffreddore. Nella stagione calda, è consigliabile portare la gabbia con uno scoiattolo su un balcone o una veranda.

Pulizia della casa

Le proteine ​​fatte in casa non richiedono alcuna cura personale specifica. Questi animali non hanno bisogno di essere lavati, tagliati, asciugati dopo il bagno. Sono animali abbastanza puliti e si guardano i capelli da soli. L'unica cura che verrà richiesta ai proprietari è di pulire la gabbia e la casa. La pulizia della gabbia dovrebbe essere fatta due o tre volte alla settimana. Le proteine ​​tendono a conservare il cibo, che dovrebbe anche essere rimosso dalla cellula.

Cibo Belkino

Gli scoiattoli si nutrono di coni e boccioli di pino e abete, orecchini di pioppo e salice, foglie giovani. Gli scoiattoli mangiano anche funghi, semi, noci, ghiande, frutti di bosco. Scoiattoli domestici con piacere rodono i frutti: pere, mele, banane e nei calli secchi invernali. In natura, gli scoiattoli a volte mangiano uova e insetti, quindi vale la pena trattarli occasionalmente con uova di quaglia e vermi da pasto. Affinché una proteina fatta in casa sia sana, nella sua dieta dovrebbero essere presenti vitamine e minerali. La fonte di calcio può servire a terra guscio d'uovo, pesce o ossa di manzo. In nessun caso si dovrebbe dare una proteina un pasto dal vostro tavolo, soprattutto dolce, grasso, salato o pepe. È severamente vietato alimentare le proteine ​​fatte in casa con le mandorle: è velenoso per loro! Una ciotola con acqua fresca e pulita dovrebbe sempre essere disponibile per l'animale.

Alcuni proprietari tendono a nutrire i loro animali il più possibile. Non farlo. La chiave per le proteine ​​sane è una nutrizione moderata, uno stato di tono e un movimento attivo costante.

Con buona cura, gli scoiattoli domestici vivono 10-12 anni (per confronto: in natura l'aspettativa di vita media degli scoiattoli è di circa 3,5 anni). I casi in cui gli scoiattoli vivevano a casa fino a 16 anni sono molto rari. Tuttavia, non dovresti cercare cacciatori familiari e chiederti di catturare uno scoiattolo nella foresta. Lo scoiattolo selvatico non sopravviverà mai in cattività e potrebbe anche morire di stress. È meglio comprare uno scoiattolo di casa in un negozio di animali o in un asilo nido speciale.